C3a 过敏毒素

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名称： C3a 过敏毒素  （不是重组的）C3a Anaphylatoxin (Not Recombinant)

目录号：      A118

可用尺寸：          50微克

浓度：           0.5 mg / mL （见实际浓度分析证书）

灭绝 科夫。        阿 _276 纳米=  0.41以1.0毫克/毫升

分子量：      9089Da（单链）

形式：                          冷冻液体

纯度：                         SDS-PAGE> 97％

缓冲液：                        磷酸盐缓冲盐水，pH 7.3（不加载体蛋白质）

防腐剂               无

存在的障碍：  <3％

存储：                      -70 ^Ò C或以下。  避免冻结/解冻。

资源：                       正常 人血清（通过认证测试显示为阴性

                                    对于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及针对HCV，HIV-1的抗体

                                    和 HIV-II）。

预防措施：               使用正常的预防措施处理人体血液制品。

产地：                        制造在美国。

一般描述

            天然人C3a通过人C3转化酶切割人C3蛋白来制备。   C3a是由补体活化产生的三种蛋白质（C3a，C4a和C）的过敏毒素家族的成员。  它是一种含有77个氨基酸的非糖基化多肽，分子量为9,089道尔顿。  C3a的许多生物功能与C的生物功能相似，但C3a比C每微克活性低约10至20倍。C3a介导许多炎症反应，包括平滑肌收缩，血管舒张，血管通透性增加以及肥大细胞和嗜碱性粒细胞释放组胺（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。   与C相比，C3a不表现出显着的嗜中性粒细胞刺激活性，并且不诱导趋化性，颗粒释放或超氧化物产生。  C3a通过作为广泛分布于外周组织，淋巴细胞（neutrohphils， monocyes和嗜酸性粒细胞）和中枢神经系统（星形胶质细胞，神经元和神经胶质细胞）中的G蛋白偶联受体C3a受体（C3aR），SKA和Reid，KBM（1995））。  C3a的这些活性通过去除C-末端精氨酸而失活，并且由于羧肽酶N（Meuller）的作用在血浆中迅速发生-Ortiz，SL等人。（2009））。

物理特性和结构

            分子量：  9,089计算分子量。  观测质量（MALDI-TOF）为9092 + 9个质量单位。

            氨基酸序列（77个氨基酸）：SVQLTEKRMD KVGKYPKELR KCCEDGMREN PMRFSCQRRT RFISLGEACK KVFLDCCNYI RRQHARA SHLGLAR              

X射线衍生的晶体结构：  Huber，R。等人 （1980年） 

NMR衍生 结构：Nettesheim，DG等。（1988）; Murray，I.et al。（1999年）。 

功能

            参见上面的一般描述。  尽管C3a具有一些可测量的趋化活性，但在这方面其活性比C低数百倍。  由于这些差异，C3a在这种反应中的作用被认为在体内是可以忽略 的。   然而，考虑到在补体激活期间通常产生比C多数百倍的C3a，尤其是通过替代途径激活，这种信念可能不*正确（参见以下标题为体内和调节的部分）。  通常一起释放的C3a和C都可引起过敏性疾病 休克是一种类似于由强烈的过敏反应引起的广泛循环衰竭。 

测定

            C3a（和C）功能活性的两种确定的测定包括诱导豚鼠回肠的收缩和染料如台盼蓝从脉管系统渗入皮肤。  的过敏毒素 也诱导肥大细胞脱粒，（如组胺释放测定），血小板聚集，从IL-1释放的单核细胞 和前列腺素和释放白三烯 从许多细胞和组织。

            更实际的测定法包括从豚鼠血小板释放ATP，从豚鼠血小板释放5-羟色胺再释放酶，从分化的U937细胞释放N-乙酰-β-D- 葡糖酰胺酶和从分化的U937细胞释放钙。  已经详细描述了这些测定（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。 

            许多公司出售用于测定血液和其他液体中的C3a水平（或更准确地说，C3a去饱和水平）的ELISA试剂盒。  C3a / C3a desArg的放射免疫分析也可用。  这些测量对于检测体内补体激活是有用的，但是由于过敏毒素的清除速度很快，其含义的解释变得复杂。 

体内

            新鲜抽取的人正常血清中含有大约17 纳米 的C3a（对应于总C3的约0.3％活化）。  尽管这可能代表体内的静息浓度，但在没有一些C3激活的情况下很难抽取或储存血液，因此真正的体内浓度难以确定。收集管  中EDTA和Futhan的存在可以使该背景zui小化（Pfeifer，PH等（1999））。  在血液所有C3的*活化（1200微克/ 毫升）将导致?6600 纳米的C3a （?60微克/ 毫升）。  由于许多C3a反应的敏感性和血液中C3比C5多20倍的事实，理论上可以 通过在局部区域中激活大约1 / 10,000的C3 来启动生物反应。

规

            C3a水平由三个过程调控：形成，失活和清除。切割C3和释放C3a的酶（统称为C3 / C5转化酶）的速率约为这些酶切割C5的速率的300倍（Pangburn，MK和Müller-Eberhard，HJ（1986）; Rawal，N.和Pangburn，MK（2001））。  因此，尽管C3a对于大多数生物活动而言比C活性低10至20倍（参见上面的一般性描述），但C3a的产生速度要快得多。   C3a通过去除其C-末端精氨酸氨基酸而“失活”。  通过血浆酶羧肽酶N（Mueller-Ortiz SL et al。（2009））的作用产生产物C3a desArg（或没有C端精氨酸的C3a）。  灭活很快，大部分C3a在其形成几分钟内转化为C3a desArg。“灭活的”C3a仍具有一些生物学活性，但被认为对大多数C3a特异性功能无效。 然而，C3a desArg具有其自身的许多活性，包括鉴定为由脂肪组织释放的?；碳さ鞍祝ˋSP）。  归因于C3a desArg的此功能通过受体C5L2控制脂质代谢（参见C3a desArg产品说明）。  由于大量携带C3a受体的细胞（内皮细胞，免疫细胞，平滑肌细胞，神经元等），C3a和C3a desArg的捕获，内化和消化导致其从循环中移除。

不足之处

            缺乏C3或缺少切割C3以产生C3a的酶的缺陷导致不存在C3a。  没有已知的所有C3转化酶的*缺陷。  存在C3缺陷型人（Ghannam A等（2008））和小鼠（Wessels，MR等（1995））的实例，但与C3缺陷相关的病理学程度是由于缺乏C3或缺少C3a尚不清楚。  有关这方面的信息已经从C3aR敲除动物获得（Singer，L.et al。（1994））。  C3缺陷导致对化脓 性感染的易感性增加， B细胞和T细胞系统对膜性增生的适应性免疫反应严重降低 肾小球肾炎和SLE。  C3aR KO小鼠表明这些效应的一部分是由于C3缺失中C3a的丢失所致。

疾病

            参见上文关于许多疾病和过敏性休克中与炎性反应有关的C3a的许多生物学作用。  此外，C3a在哮喘中的作用已有详细记载（Zhang，X。和Kohl，J。（2010）; Wills-Karp，M。（2007））。

注意事项/毒性/危险

            C3a的来源是人血清，因此即使HBsAg，HTLV-I / II，STS以及HCV，HIV-1和HIV-II抗体经过认证测试显示其来源为阴性，也必须采取适当的预防措施。

            注射会引起过敏性休克，这是一种类似于由过敏反应引起的广泛循环衰竭。

            危险代码：B            WGK德国 3

            MSDS可根据要求提供。

参考

Dodds，AW和Sim，RB编辑（1997年）补充。实用方法（ISBN 019963539）牛津 大学 按， 牛津。

Ghannam A，Pernollet 男，Fauquert JL，Monnier的 N，Ponard d，维利尔斯MB，Péguet -Navarro?，特里东 A，卢纳尔迪 ?，Gerlier d，杜洛埃 C.（2008）与相关联的损伤人类C3不足树突 细胞分化，存储器B细胞和调节性T细胞。J Immunol。181：5158-5166。

Huber，R.，Scholze，H.，Paques，EP和Deisenhofer，J.（1980）水晶人类C3a 过敏毒素的结构分析和分子模型。 Hoppe Seylers Z Physiol Chem 361：1389-1399。

Hugli，TE，Gerard，C.，Kawahara，M.， Scheetz， 我第二，Barton，R.，Briggs，S.，Koppel，G。和Russell，S。从补体激活的人血清中分离三种单独的过敏毒素。 （1981）Mol。细胞。 Biochem。 41，59-66。

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大学 按， 牛津。

Mealler -Ortiz，SL，Wang，D。，Morales JE，L??i，L.，Chang，JY。和Wetsel，RA（2009）Targeted disruption of the gene encoding the murine small subunit of carboxypeptidase N（CPN1） C 过敏毒素介导的休克。（2009）J.Immunol。182：6533-6539。

穆雷， 一世?？贫?，J。和Cianflone，K。（1999）?；?nbsp;-stimulating蛋白（ASP）：细胞表面结合和结构-功能决定簇的三?；视秃铣傻幕钚?。Biochem J.342：41-48。

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Pangburn，MK和Müller-Eberhard，HJ（1986）人补体旁路途径的C3转化酶。 双分子蛋白酶的酶学性质。

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Pfeifer，PH，Kawahara，MS和Hugli，TE（1999）血液和血浆样品中体外补体激活的可能机制：futhan / EDTA对照体外补体激活。Clin Chem。45：1190至99年。

Rawal，N。和Pangburn，MK（2001）形成补体旁路途径的高亲和力C5 转化酶。  J. Immunol。166：2635-2642。

Singer，L.，Colten HR和Wetsel，RA（1994）补体C3不足：人类，动物和实验。Pathobiology 62：14-28。

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Wills-Karp，M。（2007）Complement activation pathways：a bridge between innate and adaptive immune responses in asthma。Proc Am Thorac Soc 4：247-251。

Zhang，X。和Kohl，J。（2010）A complex role for complement in allergic asthma。Expert Rev Clin Immunol 6：269-277。

仅供研究使用。

不适用于人类或药物使用。

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