抗凝血酶III的域结构抗
凝血酶III包含三个链内二硫键（-SS-），富含碳水化合物的域（CHO），NH2末端肝素结合域和COOH末端丝氨酸蛋白酶结合域。
| 尺寸 | 1毫克 |
|---|---|
| 公式 | 50％（vol / vol）甘油/ H 2 O |
| 分子量 |
| 存储 | -20°摄氏度 |
|---|---|
| 纯度 | 通过SDS-PAGE，> 95％ |
| 复合 |
| 含量 | 凝血酶抑制 |
|---|---|
| 保质期（正确存放） | 12个月 |
| 化学式 |
尺寸 | 100微克 |
|---|---|
| 公式 | 50％（vol / vol）甘油/ H 2 O |
| 分子量 |
| 存储 | -20°摄氏度 |
|---|---|
| 纯度 | 通过SDS-PAGE，> 95％ |
| 复合 |
| 含量 | 凝血酶抑制 |
|---|---|
| 保质期（正确存放） | 12个月 |
| 化学式 |
抗凝血酶III（ATIII）是单链糖蛋白，分子量为58,000。它是丝氨酸蛋白酶抑制剂（丝氨酸蛋白酶抑制剂）超家族的成员，被认为是凝血级联反应中重要的抑制剂（1,2）。ATIII抑制广泛的丝氨酸蛋白酶，包括凝血酶，因子IXa，Xa和XIa，激肽释放酶，纤溶酶，尿激酶，C1酯酶和胰蛋白酶。抑制机制涉及在蛋白酶的活性位点与ATIII的易断裂键（Arg 385-Ser 386）之间形成稳定的1：1复合物。凝血酶的活性位点丝氨酸已显示与ATIII的P1氨基酸（Arg 385）形成共价中间体。肝素可不同程度地提高ATIII对丝氨酸蛋白酶的抑制率。如果是凝血酶抑制剂或Xa因子抑制剂，在肝素存在下，与ATIII的相互作用增强了3个数量级。ATIII和肝素之间的相互作用涉及肝素上的硫酸化和非硫酸化单糖单元的*序列，以及ATIII上的关键赖氨酸残基。已经证明ATIII与血管内皮上的类肝素结构结合，并显示出增强对因子IXa，Xa和凝血酶的抑制。
ATIII也可以在补体级联中起作用。已经证明了ATIII与血清中的液相补体攻击复合物的结合。另外，补体的S蛋白（膜攻击复合物的抑制剂）干扰ATIII /凝血酶的相互作用。
通过肝素-琼脂糖亲和色谱法从新鲜的冷冻血浆中制备ATIII（3）。纯化的蛋白质以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20°C下。通过SDS-PAGE分析确定纯度。
| 凝胶 | Novex 4-12％Bis-Tris |
|---|---|
| 加载 | 人ATIII，每泳道1 µg |
| 缓冲 | 拖把 |
| 标准 | 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（191 kDa），磷酸化酶B（97 kDa），BSA（64 kDa），谷氨酸脱氢酶（51 kDa），酒精脱氢酶（39 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（19 kDa），溶菌酶（14 kDa） |
| 本土化 | 等离子体 | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 血浆浓度 | 150µg /毫升 | |||||
| 行动方式 | 丝氨酸蛋白酶抑制剂 | |||||
| 分子量 | 58,000（3） | |||||
| 消光系数 |
| |||||
| 等电点 | 4.9-5.3（5） | |||||
| 结构体 | 单链，三个链内二硫键（Cys 8-Cys 128，Cys 21-Cys95，Cys 239-Cys 422）（4），10％a-螺旋，30-40％b-结构，50％无规卷曲（5 ），易裂键（Arg 385-Ser 386） | |||||
| 碳水化合物百分比 | 9％（5,7） |
